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Detalles Bibliográficos
Autor principal: Rosalina Inga
Formato: Artículo científico
Lenguaje:es
Publicado: Universidad Nacional Mayor de San Marcos 2010
Materias:
Acceso en línea:https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=195014936015
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Tabla de Contenidos:
  • Caracterización biológica y acción de inhibidores de una fosfolipasa A2 del veneno de Lachesis muta Rosalina Inga Dan Vivas Pedro Palermo Julio Mendoza Fanny Lazo Armando Yarlequé Biología enzima ofidio toxicidad inhibición Fosfolipasa A2 El presente trabajo informa de la purificación y caracterización bioquímica y biológica de la fosfolipasa A2 (PLA2) de Lachesis muta (Linnaeus, 1766). La purificación se realizó por cromatografía liquida (CL) usando CM-Sephadex C-50 y Sephadex G-50, obteniéndola al estado homogéneo con un peso molecular de 18749 Da. Los ensayos con PLA2 realizados sobre fosfolípidos de yema de huevo y lecitina comercial, mostraron que los agentes EDTA, PMSF, glutatión y cisteína, inhibieron la actividad con valores mayores al 50%. La PLA2 de L. muta produjo un notable efecto anticoagulante, observándose un retardo de 2¿30¿ en el tiempo de coagulación con 9,6 ¿g de la enzima. La hemólisis indirecta sobre eritrocitos humanos dio un equivalente de 4,35 ¿g como dosis hemolítica media (HD50). Los valores de dosis edemática media y dosis miotóxica mínima fueron de 91,5 ¿g y 125,89 ¿g/mL respectivamente; valores por debajo de PLA2 de otros venenos. No se registró actividad hemorrágica directa. Las pruebas de inmunodifusión e inmunoelectroforésis revelaron que PLA2 de L. muta tuvo reactividad inmunogénica contra el antiveneno lachésico monovalente (INS-Perú). Sin embargo, la neutralización por el antiveneno fue parcial. 2010 artículo científico 1561-0837 https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=195014936015 es http://www.redalyc.org/revista.oa?id=1950 Revista Peruana de Biología application/pdf Universidad Nacional Mayor de San Marcos Revista Peruana de Biología (Perú) Num.1 Vol.17