Mecanismo de acción de las fosfatasas ácidas de bajo peso molecular
Fuente:
Redalyc
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| Auteur principal: | |
|---|---|
| Format: | Artículo científico |
| Langue: | es |
| Publié: |
Universidad Nacional Mayor de San Marcos
2007
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| _version_ | 1876473957810438144 |
|---|---|
| author | Emilio Guija Poma |
| author_facet | Emilio Guija Poma |
| contents | Mecanismo de acción de las fosfatasas ácidas de bajo peso molecular Emilio Guija Poma Hielke Haak-Mares Mercedes Soberón Medicina catálisis Fosfatasa ácida mecanismo de acción Las fosfatasas ácidas son enzimas ampliamente distribuidas en la naturaleza y tienenla propiedad de hidrolizar fosfomonoésteres a pH 5,0, liberando como productos de lareacción un alcohol y fosfato inorgánico. Cuando se compara los valores de kcat/Kmde las fosfatasas de hígado, de bovino, alpaca y porcino, nos permite sugerir que estasenzimas tienen elevada afinidad por el sustrato p-nitrofenil fosfato. Los productosque se liberan durante la catálisis por fosfatasa ácida, muestran que el fenol o elp-nitrofenol se comportan como inhibidores de tipo no competitivo, mientras que elfosfato inorgánico muestra una inhibición de tipo competitiva. Para evidenciar laprobable formación de un complejo covalente en la secuencia catalítica, se utilizódiversos nucleófilos más eficientes que el agua, tales como metanol, etanol y glicerol.Las modificaciones que produjeron en los valores Km, Vmax y los productos liberadosen la reacción sugieren la formación de un complejo enzima-fosfato. El pH afectalos valores de Km y Vmax de las fosfatasas ácidas, un análisis del comportamientode estas enzimas en un rango de pH comprendido entre 3,8 y 6,8 sugieren que enel sitio activo existe un residuo de aminoácido con un valor pKa de 6,0. El uso deldietilpirocarbonato, un compuesto que selectivamente reacciona con el residuohistidina en las proteínas, inhibe completamente a estas fosfatasas. Así mismo, unexperimento de cinética de inhibición múltiple realizado en presencia de fosfatoinorgánico y dietilpirocarbonato permite calcular un valor Ki que es igual al obtenidoen otras condiciones experimentales. En tal sentido, las fosfatasas ácidas de bajo pesomolecular catalizarían las reacciones a través de un modelo de tipo uni biordenado,con la formación de un complejo covalente intermedio, y que el residuo histidinaparticiparía directamente en la catálisis. 2007 artículo científico 1025-5583 https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=37968411 es http://www.redalyc.org/revista.oa?id=379 Anales de la Facultad de Medicina application/pdf Universidad Nacional Mayor de San Marcos Anales de la Facultad de Medicina (Perú) Num.4 Vol.68 |
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| publishDate | 2007 |
| publisher | Universidad Nacional Mayor de San Marcos |
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