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Regulación de la traducción mediada por la proteína NSP3 de rotavirus

Fuente: Redalyc

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Main Author:	Hugo I. Contreras-Treviño
Format:	Artículo científico
Language:	es
Published:	Universidad Nacional Autónoma de México 2018
Subjects:	Biología NSP3 proteostasis inhibición traduccional intermediarios de dimerización
Online Access:	Acceder al recurso 1 Acceder al recurso 2 Acceder al recurso 3 Acceder al recurso 4 Acceder al recurso 5
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author	Hugo I. Contreras-Treviño
author_facet	Hugo I. Contreras-Treviño
contents	Regulación de la traducción mediada por la proteína NSP3 de rotavirus Hugo I. Contreras-Treviño Luis Padilla-Noriega Biología NSP3 proteostasis inhibición traduccional intermediarios de dimerización El estudio de los mecanismos utilizados por diversos virus para controlar la traducción de la célula hospedera y favorecer la expresión de proteínas virales ha sido muy instructivo para conocer mecanismos celulares fundamentales que regulan la traducción. La proteína NSP3 de los rotavirus de la especie A (RVA) es capaz de inhibir la traducción de los RNAm celulares como consecuencia de su unión al factor de iniciación de la traducción eIF4G y de estimular la traducción de los RNAm virales como consecuencia de su unión a la secuencia UGACC de su extremo 3’. Se ha propuesto que NSP3 inhibe la traducción por interferir con la circularización de los extremos 5’-3’ de los RNAm celulares mediada por eIF4E-eIF4G-PABP (proteína de unión a poli-A), y simultáneamente se propone que NSP3 estimula la traducción de los RNAm del RVA circularizándolos de manera análoga a la que realiza PABP en los RNAm celulares. Sin embargo, la importancia de la dimerización de NSP3 asistida por la chaperona HSP90 en su función inhibitoria de la traducción celular se desconoce. Recientemente, se exploró la importancia de los intermediarios de la dimerización de NSP3 sobre su función inhibitoria de la traducción, y se encontró que mutaciones puntuales en la región coiled-coil afectan la formación de los dímeros y conservan parcialmente su función inhibitoria de la traducción celular. Además, se detectó que los dímeros de NSP3 se degradan con mayor rapidez que los intermediarios de la dimerización. Estos datos demuestran que la función de NSP3 se adquiere previamente a la aparición de los dímeros, y sugiere que la susceptibilidad al proteasoma de las distintas formas oligoméricas de NSP3 son relevantes en el establecimiento de la función inhibitoria de la traducción celular. 2018 artículo científico 1405-888X https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=43265175012 https://www.redalyc.org/journal/432/43265175012/ https://www.redalyc.org/journal/432/43265175012/html/ https://www.redalyc.org/journal/432/43265175012/43265175012.epub https://www.redalyc.org/journal/432/43265175012/movil 10.22201/fesz.23958723e.2018.0.152 es http://www.redalyc.org/revista.oa?id=432 Tip Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas application/pdf Universidad Nacional Autónoma de México Tip Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas (México) Num.1 Vol.21
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publishDate	2018
publisher	Universidad Nacional Autónoma de México
spellingShingle	Regulación de la traducción mediada por la proteína NSP3 de rotavirus Hugo I. Contreras-Treviño Biología NSP3 proteostasis inhibición traduccional intermediarios de dimerización Regulación de la traducción mediada por la proteína NSP3 de rotavirus Hugo I. Contreras-Treviño Luis Padilla-Noriega Biología NSP3 proteostasis inhibición traduccional intermediarios de dimerización El estudio de los mecanismos utilizados por diversos virus para controlar la traducción de la célula hospedera y favorecer la expresión de proteínas virales ha sido muy instructivo para conocer mecanismos celulares fundamentales que regulan la traducción. La proteína NSP3 de los rotavirus de la especie A (RVA) es capaz de inhibir la traducción de los RNAm celulares como consecuencia de su unión al factor de iniciación de la traducción eIF4G y de estimular la traducción de los RNAm virales como consecuencia de su unión a la secuencia UGACC de su extremo 3’. Se ha propuesto que NSP3 inhibe la traducción por interferir con la circularización de los extremos 5’-3’ de los RNAm celulares mediada por eIF4E-eIF4G-PABP (proteína de unión a poli-A), y simultáneamente se propone que NSP3 estimula la traducción de los RNAm del RVA circularizándolos de manera análoga a la que realiza PABP en los RNAm celulares. Sin embargo, la importancia de la dimerización de NSP3 asistida por la chaperona HSP90 en su función inhibitoria de la traducción celular se desconoce. Recientemente, se exploró la importancia de los intermediarios de la dimerización de NSP3 sobre su función inhibitoria de la traducción, y se encontró que mutaciones puntuales en la región coiled-coil afectan la formación de los dímeros y conservan parcialmente su función inhibitoria de la traducción celular. Además, se detectó que los dímeros de NSP3 se degradan con mayor rapidez que los intermediarios de la dimerización. Estos datos demuestran que la función de NSP3 se adquiere previamente a la aparición de los dímeros, y sugiere que la susceptibilidad al proteasoma de las distintas formas oligoméricas de NSP3 son relevantes en el establecimiento de la función inhibitoria de la traducción celular. 2018 artículo científico 1405-888X https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=43265175012 https://www.redalyc.org/journal/432/43265175012/ https://www.redalyc.org/journal/432/43265175012/html/ https://www.redalyc.org/journal/432/43265175012/43265175012.epub https://www.redalyc.org/journal/432/43265175012/movil 10.22201/fesz.23958723e.2018.0.152 es http://www.redalyc.org/revista.oa?id=432 Tip Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas application/pdf Universidad Nacional Autónoma de México Tip Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas (México) Num.1 Vol.21
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