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| Autor principal: | |
|---|---|
| Formato: | Artículo científico |
| Lenguaje: | pt |
| Publicado: |
Universidade Federal de Viçosa
2005
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| Materias: | |
| Acceso en línea: | https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=48829404 |
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Tabla de Contenidos:
- Caracterização de alfagalactosidase e sua relação com a germinação das sementes de Caesalpinia peltophoroides (Leguminosae Caesalpinioideae) Sonia Cristina Juliano Gualtieri Andrade Perez Eduardo Euclydes de Lima e Borges Sebastião Tavares de Rezende Rita de Cassia Gonçalves Borges Agrociencias Alfagalactosidase sementes e Caesalpinia peltophoroides Sementes de Caesalpinia peltophoroides (Leguminosae Caesalpinioideae) sibipiruna foramcolocadas para embebição por 144 h, sendo retiradas amostras para análise de proteína, quantificações daatividade de alfagalactosidase e de açúcares presentes na micrópila. A germinação iniciou-se com 96 h de embebição,sem que fossem detectadas modificações na parede celular da micrópila. Nesta, observou-se maior proporçãode arabinose, que mostrou tendência de aumento com o decorrer da embebição. A atividade específica da alfagalactosidasefoi detectada em sementes secas, tanto no eixo embrionário quanto nos cotilédones, aumentando no primeiroa partir de 24 h de embebição. O aumento da atividade nos cotilédones foi mais lento, sendo mais acentuadoa partir de 120 h de embebição. O teor de proteína decresceu continuamente no eixo embrionário a partirde 24 horas de embebição, enquanto se manteve estável nos cotilédones. A atividade da alfagalactosidase foimáxima nas temperaturas de 55 e 50 ºC para o eixo embrionário e para os cotilédones, respectivamente.O pH que mais estimulou a atividade da enzima foi na faixa de 5,5 a 6,0 para o eixo embrionário e na de4,5 a 5,0 para os cotilédones. As alfagalactosidase do eixo embrionário e dos cotilédones foram inibidas porSDS, CuSO4, galactose e melibiose. Não houve efeito estimulante sobre a atividade da alfagalactosidase doeixo embrionário por nenhum dos efetores, enquanto o mercaptoetanol estimulou a atividade da enzima doscotilédones. Os KM para o substrato ρ-NPGal para a alfagalactosidase do eixo embrionário e dos cotilédonesforam de 1,74 e 2,64 mM, respectivamente. 2005 artículo científico 0100-6762 https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=48829404 pt http://www.redalyc.org/revista.oa?id=488 Revista Árvore application/pdf Universidade Federal de Viçosa Revista Árvore (Brasil) Num.4 Vol.29