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| Main Author: | |
|---|---|
| Format: | Artículo científico |
| Language: | es |
| Published: |
Asociación Bioquímica Argentina
2016
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| Subjects: | |
| Online Access: | https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=65173061006 |
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Table of Contents:
- Mecanismos de acción de péptidos antimicrobianos y mecanismos de resistencia de los patógenos M. L Sanchez Medicina La resistencia a los antibióticos es un problema de salud internacional que atañe a los gobier-nos, lo que los obliga a tomar medidas sanitarias, evaluar costos en la producción y distribución de medicamentos y alertar sobre la necesidad de implementar campañas informativas para la erradi-cación de los vectores que producen las enfermedades infecciosas. La disminución progresiva en la efectividad de los antibióticos de elección enfatiza la necesidad de producir nuevas drogas y formas farma céuticas1. Los péptidos antimicrobianos han sido aislados de especies de todos los reinos y son clasificados de acuerdo a su estructura de motivos aminoacídicos. Algunos péptidos antimicrobianos constituyen el producto de largos períodos de co-evolución de organismos superiores con microorga-nismos y son considerados como la primera línea de defensa inmunológica. Los péptidos antimicro-bianos presentan un amplio espectro de interacciones con las membranas biológicas de los microor-ganismos con el fin de lisar las células. En general, son secuencias aminoacídicas cortas de entre 12 y 100 unidades y usualmente catiónicos, con una carga positiva neta (entre +2 y +9), anfipáticos y se encuentran ampliamente distribuidos en la naturaleza. En el año 2004 fue descripta una base de datos “The Antimicrobial Peptide Database (APD) (aps.unmc.edu/AP/main.php)” y posteriormente su segunda versión (APD2), que permitió a los usuarios buscar las familias peptídicas; por ejemplo, bac-teriocinas, ciclótidos y defensinas; así como también encontrar el origen del péptido: peces, batracios y aves, péptidos modificados post-traduccionalmente (amidación, oxida ción, lipidación, glicosilación de D-amino ácidos, etc.), además de identificar los blancos de unión de los péptidos: membranas, proteínas, ADN/ARN, lipopolisacáridos o azúcares2. Finalmente, la base de datos contiene información para la predicción de péptidos y el diseño de los mismos y provee de conexiones para acceder a las otras bases de datos. 2016 artículo científico 1515-6761 https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=65173061006 es http://www.redalyc.org/revista.oa?id=651 Bioquímica y Patología Clínica application/pdf Asociación Bioquímica Argentina Bioquímica y Patología Clínica (Argentina) Num.1 Vol.80