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| Main Author: | |
|---|---|
| Format: | Artículo científico |
| Language: | es |
| Published: |
Universidad de Sonora
2020
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| Subjects: | |
| Online Access: | https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=672971149006 https://www.redalyc.org/journal/6729/672971149006/ https://www.redalyc.org/journal/6729/672971149006/html/ https://www.redalyc.org/journal/6729/672971149006/672971149006.epub https://www.redalyc.org/journal/6729/672971149006/movil |
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Table of Contents:
- Inhibición de lipasa pancreática por flavonoides: importancia del doble enlace C2=C3 y la estructura plana del anillo C Alejandra Isabel Martinez-Gonzalez Ángel Gabriel Díaz-Sánchez Laura Alejandra de la Rosa Ismael Bustos-Jaimes Alma A. Vazquez-Flores Emilio Alvarez-Parrilla Multidisciplinaria (Ciencias Naturales y Exactas) flavonoide sitio de unión estructura plana Lipasa pancreática Lipasa pancreática es una enzima clave en el metabolismo de lípidos. Los flavonoides son compuestos bioactivos de gran relevancia debido a sus interacciones con enzimas digestivas. Se evaluó la actividad de lipasa pancreática en presencia de flavonoides. Mediante espectroscopía UV- Visible se determinó que el mejor inhibidor fue quercetina, seguido de rutina > luteolina > catequina > hesperetina, con valores de IC50 de 10.30, 13.50, 14.70, 28.50 y 30.50 μM, respectivamente. Todos los flavonoides mostraron una inhi- bición mixta, excepto catequina que mostró una inhibición acompetitiva. La capacidad inhibitoria de los flavonoides se relacionó con propiedades estructurales compartidas entre los distintos flavonoides, como la hidroxilación en las posicio- nes C5, C7 (anillo A), C2’ y C3’ (anillo B), y el doble enlace entre C2 y C3 (anillo C). Los resultados de inhibición coincidieron con el análisis de la fluorescencia extrínseca. Los estudios de docking molecular indicaron que la interacción entre lipasa pancreática y los flavonoides fue principalmente mediante interacciones hidrofóbicas (pi-stacking). Las interacciones de todos los flavonoides, excepto rutina, se dieron en el mismo sitio (subsitio 1) de la enzima. La insaturación entre C2 y C3 fue determinante para el acomodo de los flavonoides con la enzima, principalmente por interacciones de pistacking. 2020 artículo científico 1665-1456 https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=672971149006 https://www.redalyc.org/journal/6729/672971149006/ https://www.redalyc.org/journal/6729/672971149006/html/ https://www.redalyc.org/journal/6729/672971149006/672971149006.epub https://www.redalyc.org/journal/6729/672971149006/movil 10.7440/res64.2018.03 es http://www.redalyc.org/revista.oa?id=6729 Biotecnia application/pdf Universidad de Sonora Biotecnia (México) Num.2 Vol.22