Saved in:
| Main Author: | |
|---|---|
| Format: | Artículo científico |
| Language: | es |
| Published: |
Universidad de Sonora
2024
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=672978747004 https://www.redalyc.org/journal/6729/672978747004/ https://www.redalyc.org/journal/6729/672978747004/html/ https://www.redalyc.org/journal/6729/672978747004/672978747004.epub https://www.redalyc.org/journal/6729/672978747004/movil |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
Table of Contents:
- Caracterización bioquímica y molecular de la glucoamilasa producida por la cepa de Aspergillus niger HPD-2 Fernando Pérez-Rodríguez Raquel Pliego-Arreaga Guillermo Antonio Silva-Martínez Juan Antonio Cervantes-Montelongo Multidisciplinaria (Ciencias Naturales y Exactas) niger Glucoamilasa cinética enzimática caracterización molecular caracterización bioquímica Aspergillus niger HPD-2 presenta características particulares de cultivo, crece a una temperatura de 38 ºC y a un pH de 3, además se sabe que produce diversas enzimas de interés comercial como la glucoamilasa, que se encuentra presente en el medio aún bajo condiciones no inducibles y tiene características de actividad interesantes como son, una temperatura óptima de 70 ºC y un pH óptimo de 3-4. Estas características son muy importantes porque ayudarán a minimizar el riesgo de contaminación microbiana en procesos de hidrólisis industrial. Para la caracterización de la glucoamilasa de A. niger HPD-2 se comprobó la presencia y actividad de la enzima en un medio no inductor. Se determinaron los parámetros cinéticos aparentes K m , K i , y V max , 6.66 mM, 0.601 M y 66.5 mM/min respectivamente, así como su temperatura y pH óptimos de actividad (pH 3 y 70 °C). Comparativamente hablando, estos datos son bastante competitivos que aquellos reportados para enzimas similares purificadas. Por otro lado, el análisis de la secuencia de ADN del gen de la glucoamilasa de A. niger HPD-2 mostró que no existen cambios en la región promotora ni en los dominios de unión al almidón. Por lo que la presencia de la enzima en un medio no inductor podría estar relacionada con cambios en una proteína represora CreA. 2024 artículo científico 1665-1456 https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=672978747004 https://www.redalyc.org/journal/6729/672978747004/ https://www.redalyc.org/journal/6729/672978747004/html/ https://www.redalyc.org/journal/6729/672978747004/672978747004.epub https://www.redalyc.org/journal/6729/672978747004/movil 10.18633/biotecnia.v26i1.2024 es http://www.redalyc.org/revista.oa?id=6729 Biotecnia application/pdf Universidad de Sonora Biotecnia (México) Vol.26