Reevaluación de los residuos cisteína en el señalamiento redox
Fuente:
Redalyc
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| Autore principale: | |
|---|---|
| Natura: | Artículo científico |
| Lingua: | es |
| Pubblicazione: |
Universidad de Buenos Aires
2009
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| Soggetti: | |
| Accesso online: | |
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| _version_ | 1876470005256683520 |
|---|---|
| author | Martin Aran |
| author_facet | Martin Aran |
| contents | Reevaluación de los residuos cisteína en el señalamiento redox Martin Aran Santiago Mora Garcia Laura Rimmaudo Ricardo A. Wolosiuk Química sulfénico sulfínico sulfónico disulfuro acetilación La formacion, escision e isomerizacion de los puentes disulfuro juega un rol importante en la estructura y la funcion de las proteinas. Sin embargo, las especies reactivas de oxigeno pueden aumentar el estado de oxidacion del atomo de azufre en las cisteinas generando losoxiacidos sulfenico (.R.SOH), sulfinico (.R.SO2H) y sulfonico (.R.SO3H). Lasperoxirredoxinas, ubicua familia de peroxidasas desprovistas del grupo prostetico hemo, utilizan esta modificacion post-traduccional de las cisteinas para catalizar la reduccion del peroxido de hidrogeno o iniciar la respuesta al estres oxidativo [Prx.Cys.SH + H2O2 - Prx.Cys.SOH + H2O]. La restitucion del grupo tiol a las peroxirredoxinas procede en dos etapas adicionales (resolucion, reduccion) que requieren la participacion de sistemas complejos para la transferir el poder reductor del NADPH. Ademas, una nueva proteina, la sulfirredoxina,cataliza la reduccion del grupo sulfinico a sulfenico en un proceso dependiente de ATP. En este contexto, la modificacion de las interacciones no-covalentes y la transformacion de las uniones covalentes, e.g. fosforilacion, acetilacion, asisten a las peroxirredoxinas en la regulacion de losprocesos biologicos. Sobre estas bases, las actividades de las peroxirredoxinas estan reguladas no solo por los multiples estados de oxidacion del atomo de azufre sino tambien por la integracion de la quimica no-redox. Esta caracteristica dota a las peroxirredoxinas de mecanismos versatiles para percibir los multiples cambios celulares y generar diferentesespecies moleculares como respuesta adecuada a los estimulos ambientales. 2009 artículo científico 1666-7948 https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=86320633003 es http://www.redalyc.org/revista.oa?id=863 Química Viva application/pdf Universidad de Buenos Aires Química Viva (Argentina) Num.3 Vol.8 |
| format | Artículo científico |
| id | redalyc_86320633003 |
| institution | Redalyc |
| language | es |
| publishDate | 2009 |
| publisher | Universidad de Buenos Aires |
| spellingShingle | Reevaluación de los residuos cisteína en el señalamiento redox Martin Aran Química sulfénico sulfínico sulfónico disulfuro acetilación Reevaluación de los residuos cisteína en el señalamiento redox Martin Aran Santiago Mora Garcia Laura Rimmaudo Ricardo A. Wolosiuk Química sulfénico sulfínico sulfónico disulfuro acetilación La formacion, escision e isomerizacion de los puentes disulfuro juega un rol importante en la estructura y la funcion de las proteinas. Sin embargo, las especies reactivas de oxigeno pueden aumentar el estado de oxidacion del atomo de azufre en las cisteinas generando losoxiacidos sulfenico (.R.SOH), sulfinico (.R.SO2H) y sulfonico (.R.SO3H). Lasperoxirredoxinas, ubicua familia de peroxidasas desprovistas del grupo prostetico hemo, utilizan esta modificacion post-traduccional de las cisteinas para catalizar la reduccion del peroxido de hidrogeno o iniciar la respuesta al estres oxidativo [Prx.Cys.SH + H2O2 - Prx.Cys.SOH + H2O]. La restitucion del grupo tiol a las peroxirredoxinas procede en dos etapas adicionales (resolucion, reduccion) que requieren la participacion de sistemas complejos para la transferir el poder reductor del NADPH. Ademas, una nueva proteina, la sulfirredoxina,cataliza la reduccion del grupo sulfinico a sulfenico en un proceso dependiente de ATP. En este contexto, la modificacion de las interacciones no-covalentes y la transformacion de las uniones covalentes, e.g. fosforilacion, acetilacion, asisten a las peroxirredoxinas en la regulacion de losprocesos biologicos. Sobre estas bases, las actividades de las peroxirredoxinas estan reguladas no solo por los multiples estados de oxidacion del atomo de azufre sino tambien por la integracion de la quimica no-redox. Esta caracteristica dota a las peroxirredoxinas de mecanismos versatiles para percibir los multiples cambios celulares y generar diferentesespecies moleculares como respuesta adecuada a los estimulos ambientales. 2009 artículo científico 1666-7948 https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=86320633003 es http://www.redalyc.org/revista.oa?id=863 Química Viva application/pdf Universidad de Buenos Aires Química Viva (Argentina) Num.3 Vol.8 |
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| topic | Química sulfénico sulfínico sulfónico disulfuro acetilación |
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