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| Autor principal: | |
|---|---|
| Formato: | Artículo científico |
| Lenguaje: | es |
| Publicado: |
Universidad de Buenos Aires
2005
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| Materias: | |
| Acceso en línea: | https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=86340203 |
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| _version_ | 1866587416751505408 |
|---|---|
| author | Mario D. Galigniana |
| author_facet | Mario D. Galigniana |
| contents | El heterocomplejo hsp90inmunofilina de alto peso molecular como maquinaria molecular de transporte de proteínas solubles Mario D. Galigniana Química Es sabido que el movimiento de proteínas englobadas en vesículas utiliza alcitoesqueleto como vía de transporte. Sin embargo, nada se sabe acerca delmecanismo de transporte de proteínas solubles no asociadas a vesículas. Factoresrelacionados a cascadas de señales como MAPKs, STATs, p53, NF?B, receptores deesteroides, ciclinas, etc., no están confinados de manera estática a un compartimientocelular dado como el citoplasma o el núcleo, sino que se encuentran en equilibriodinámico entre dichos compartimientos, aún cuando el factor en cuestión se encuentremayoritariamente concentrado en uno de ellos. Siempre se ha asumido que la fuerzaque genera el movimiento de proteínas solubles es la difusión simple. Ladeslocalización de proteínas produce grandes trastornos en la célula y es responsablede por lo menos doscientas patologías bien caracterizadas, entre ellas varios tipos decáncer. En consecuencia, responder cómo las proteínas solubles se mueven es aúnuna asignatura pendiente muy importante para la Biología Celular, en particular cuandose trata de factores relacionados con las cascadas de señales. Los receptores dehormonas corticosteroides constituyen un excelente modelo experimental para elestudio del tránsito de proteínas solubles ya que la localización subcelular de losmismos puede ser manipulada por agregado o no de la hormona. Es así que estosreceptores se localizarán mayoritariamente en el citoplama en ausencia de ligando yserán nucleares en su presencia. El modelo clásico de activación de receptoresesteroidales sostiene que, al unirse la hormona, el complejo formado por la chaperonahsp90 y las inmunofilinas de alto peso molecular (IMMs) debe disociarse del receptor(un paso conocido como transformación). Este modelo ha sido aceptadoheurísticamente durante más de una década, aunque carece de sustento experimental.Nosotros proponemos un modelo para el mecanismo de acción de receptoresesteroidales (el que también podría ser válido para otras proteínas solubles) en el cualel complejo hsp90IMM asociado al receptor es requerido para el transporte retrógradode éste sobre los filamentos del citoesqueleto, siendo la proteína motora dineína, laque provee la fuerza motriz para este movimiento. Como corolario, se debe inferir quela transformación debería ocurrir cuando el heterocomplejo receptorhsp90IMM estransferido a la maquinaria que lo translocará a través del poro nuclear o una vez quese encuentre en el nucleoplasma 2005 artículo científico 1666-7948 https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=86340203 es http://www.redalyc.org/revista.oa?id=863 Química Viva application/pdf Universidad de Buenos Aires Química Viva (Argentina) Num.2 Vol.4 |
| format | Artículo científico |
| id | redalyc_86340203 |
| language | es |
| publishDate | 2005 |
| publisher | Universidad de Buenos Aires |
| spellingShingle | El heterocomplejo hsp90inmunofilina de alto peso molecular como maquinaria molecular de transporte de proteínas solubles Mario D. Galigniana Química El heterocomplejo hsp90inmunofilina de alto peso molecular como maquinaria molecular de transporte de proteínas solubles Mario D. Galigniana Química Es sabido que el movimiento de proteínas englobadas en vesículas utiliza alcitoesqueleto como vía de transporte. Sin embargo, nada se sabe acerca delmecanismo de transporte de proteínas solubles no asociadas a vesículas. Factoresrelacionados a cascadas de señales como MAPKs, STATs, p53, NF?B, receptores deesteroides, ciclinas, etc., no están confinados de manera estática a un compartimientocelular dado como el citoplasma o el núcleo, sino que se encuentran en equilibriodinámico entre dichos compartimientos, aún cuando el factor en cuestión se encuentremayoritariamente concentrado en uno de ellos. Siempre se ha asumido que la fuerzaque genera el movimiento de proteínas solubles es la difusión simple. Ladeslocalización de proteínas produce grandes trastornos en la célula y es responsablede por lo menos doscientas patologías bien caracterizadas, entre ellas varios tipos decáncer. En consecuencia, responder cómo las proteínas solubles se mueven es aúnuna asignatura pendiente muy importante para la Biología Celular, en particular cuandose trata de factores relacionados con las cascadas de señales. Los receptores dehormonas corticosteroides constituyen un excelente modelo experimental para elestudio del tránsito de proteínas solubles ya que la localización subcelular de losmismos puede ser manipulada por agregado o no de la hormona. Es así que estosreceptores se localizarán mayoritariamente en el citoplama en ausencia de ligando yserán nucleares en su presencia. El modelo clásico de activación de receptoresesteroidales sostiene que, al unirse la hormona, el complejo formado por la chaperonahsp90 y las inmunofilinas de alto peso molecular (IMMs) debe disociarse del receptor(un paso conocido como transformación). Este modelo ha sido aceptadoheurísticamente durante más de una década, aunque carece de sustento experimental.Nosotros proponemos un modelo para el mecanismo de acción de receptoresesteroidales (el que también podría ser válido para otras proteínas solubles) en el cualel complejo hsp90IMM asociado al receptor es requerido para el transporte retrógradode éste sobre los filamentos del citoesqueleto, siendo la proteína motora dineína, laque provee la fuerza motriz para este movimiento. Como corolario, se debe inferir quela transformación debería ocurrir cuando el heterocomplejo receptorhsp90IMM estransferido a la maquinaria que lo translocará a través del poro nuclear o una vez quese encuentre en el nucleoplasma 2005 artículo científico 1666-7948 https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=86340203 es http://www.redalyc.org/revista.oa?id=863 Química Viva application/pdf Universidad de Buenos Aires Química Viva (Argentina) Num.2 Vol.4 |
| title | El heterocomplejo hsp90inmunofilina de alto peso molecular como maquinaria molecular de transporte de proteínas solubles |
| topic | Química |
| url | https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=86340203 |