"La Homocisteína modifica las redes de Fibrina"
Fuente:
Redalyc
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| Main Author: | |
|---|---|
| Format: | Artículo científico |
| Language: | es |
| Published: |
Universidad de Buenos Aires
2006
|
| Subjects: | |
| Online Access: | |
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| _version_ | 1876490589944414208 |
|---|---|
| author | Ana María Lauricella |
| author_facet | Ana María Lauricella |
| contents | "La Homocisteína modifica las redes de Fibrina" Ana María Lauricella Química trombosis estructura Homocisteína fibrinolisis redes de fibrina Actualmente, los niveles elevados de homocisteína constituyen un factor de riesgoindependiente para la enfermedad vascular oclusiva, en particular para la trombosis. Sinembargo, los mecanismos involucrados no han sido esclarecidos.Los objetivos de este trabajo fueron:- Estudiar el efecto de la homocisteína sobre la estructura y lisabilidad de la fibrina.- Evaluar el efecto de la homocisteína sobre el proceso fibrinolítico y sus componentes.El análisis cuantitativo de las imágenes obtenidas por microscopía electrónica demostró quela homocisteína produjo redes compactas y ramificadas (52 ± 6 vs 44 ± 5 fibras/campo, p =0,008), constituidas por fibras más cortas y gruesas que las del control, sugiriendo que su lisispodría estar afectada.Los tiempos de lisis de redes de fibrina obtenidas en presencia de Hcy resultaronprolongados (257 ± 16 vs 187 ± 6 minutos, p < 0,004) cuando se utilizó el activador delplasminógeno tipo uroquinasa. Sin embargo, no se encontraron diferencias cuando se utilizóactivador tisular del plasminógeno. Por otra parte, los tiempos de lisis de fibrina plasmáticaformada en ausencia de homocisteína no resultaron diferentes de sus correspondientescontroles. El aminoácido no modificó la actividad biológica de plasmina, plasminógeno, ni de susactivadores. Por lo tanto, la lisis dificultada estaría asociada a la estructura de la fibrina alteradapor la homocisteína y no a la acción del aminoácido sobre los componentes fibrinolíticosevaluados.Estos resultados sugieren que los pacientes hiperhomocisteinémicos producirían un coágulocon una estructura más compacta y más resistente a la lisis, generando un estado procoagulantein situ.Este trabajo contribuye al conocimiento de los mecanismos nocivos asociados a lahiperhomocisteinemia. 2006 artículo científico 1666-7948 https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=86350305 es http://www.redalyc.org/revista.oa?id=863 Química Viva application/pdf Universidad de Buenos Aires Química Viva (Argentina) Num.3 Vol.5 |
| format | Artículo científico |
| id | redalyc_86350305 |
| institution | Redalyc |
| language | es |
| publishDate | 2006 |
| publisher | Universidad de Buenos Aires |
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| topic | Química trombosis estructura Homocisteína fibrinolisis redes de fibrina |
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