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| Main Author: | |
|---|---|
| Format: | Artículo científico |
| Language: | es |
| Published: |
Universidad de Pamplona
2006
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| Subjects: | |
| Online Access: | https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=90340109 |
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| _version_ | 1866817320572157952 |
|---|---|
| author | V.D.I. Barrera |
| author_facet | V.D.I. Barrera |
| contents | a2-Macroglobulina, inhibidor de proteinasas altamente sofisticado V.D.I. Barrera L. F. Arbeláez Ramírez Química tiolester estructura Región cebadora cambios conformacionales dominio de unión al receptor A la superfamilia de las α-macroglobulinas pertenece la α2-Macroglobulina y la PZP,las cuales conforman el subgrupo de las α-macroglobulinas. Los componentes delcomplemento C-3, C-4 y C-5 hacen parte de esta superfamilia y conforman elsubgrupo del complemento. Esta superfamilia tiene en común varios dominios como:el tiolester y el Terminal-C, con la excepción del C-5, el cual carece de este dominio.Todos estos dominios juegan un papel fisiológico muy importante, el tiolester comoinhibidor de las proteinasas, uniéndolas de forma covalente al tiolester, la regióncebadora que es hidrolizada por las proteínas, induciendo cambios conformacionalesen la molécula y finalmente el Terminal-C que contribuye con la eliminación de loscomplejos de la circulación, uniéndose al receptor LRP/ α2-Macroglobulinas en lasuperficie de las células reticuloendoteliales. Este trabajo está basado en la α2-Macroglobulinas como una de las proteínas de esta superfamilia mas estudiada yademás se le ha encontrado involucrada en muchas patologías como Alzheimer,Esclerosis múltiple, problemas de coagulación y fibrinólisis. 2006 artículo científico 0120-4211 https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=90340109 es http://www.redalyc.org/revista.oa?id=903 Bistua: Revista de la Facultad de Ciencias Básicas application/pdf Universidad de Pamplona Bistua: Revista de la Facultad de Ciencias Básicas (Colombia) Num.1 Vol.4 |
| format | Artículo científico |
| id | redalyc_90340109 |
| language | es |
| publishDate | 2006 |
| publisher | Universidad de Pamplona |
| spellingShingle | a2-Macroglobulina, inhibidor de proteinasas altamente sofisticado V.D.I. Barrera Química tiolester estructura Región cebadora cambios conformacionales dominio de unión al receptor a2-Macroglobulina, inhibidor de proteinasas altamente sofisticado V.D.I. Barrera L. F. Arbeláez Ramírez Química tiolester estructura Región cebadora cambios conformacionales dominio de unión al receptor A la superfamilia de las α-macroglobulinas pertenece la α2-Macroglobulina y la PZP,las cuales conforman el subgrupo de las α-macroglobulinas. Los componentes delcomplemento C-3, C-4 y C-5 hacen parte de esta superfamilia y conforman elsubgrupo del complemento. Esta superfamilia tiene en común varios dominios como:el tiolester y el Terminal-C, con la excepción del C-5, el cual carece de este dominio.Todos estos dominios juegan un papel fisiológico muy importante, el tiolester comoinhibidor de las proteinasas, uniéndolas de forma covalente al tiolester, la regióncebadora que es hidrolizada por las proteínas, induciendo cambios conformacionalesen la molécula y finalmente el Terminal-C que contribuye con la eliminación de loscomplejos de la circulación, uniéndose al receptor LRP/ α2-Macroglobulinas en lasuperficie de las células reticuloendoteliales. Este trabajo está basado en la α2-Macroglobulinas como una de las proteínas de esta superfamilia mas estudiada yademás se le ha encontrado involucrada en muchas patologías como Alzheimer,Esclerosis múltiple, problemas de coagulación y fibrinólisis. 2006 artículo científico 0120-4211 https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=90340109 es http://www.redalyc.org/revista.oa?id=903 Bistua: Revista de la Facultad de Ciencias Básicas application/pdf Universidad de Pamplona Bistua: Revista de la Facultad de Ciencias Básicas (Colombia) Num.1 Vol.4 |
| title | a2-Macroglobulina, inhibidor de proteinasas altamente sofisticado |
| topic | Química tiolester estructura Región cebadora cambios conformacionales dominio de unión al receptor |
| url | https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=90340109 |