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| Autore principale: | |
|---|---|
| Natura: | Artículo científico |
| Lingua: | es |
| Pubblicazione: |
Universidad Nacional de Colombia
2009
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| Soggetti: | |
| Accesso online: | https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=309026681001 |
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Sommario:
- PURIFICACIÓN Y CARACTERIZACIÓN DE a-AMILASA DE PENICILLIUM COMMUNE PRODUCIDA MEDIANTE FERMENTACIÓN EN FASE SÓLIDA Esperanza Espinel Elizabeth López Química amilasa Penicillium commune yuca blanca colombiana fermentación en fase sólida Este estudio reporta la purificación y ca- racterización parcial de una a-amilasa producida por Penicillium commune me- diante fermentación en fase sólida, em- pleando yuca blanca colombiana (Ma- nihot esculenta Crantz) como soporte. La enzima fue purificada por precipitación fraccionada con sulfato de amonio, cro- matografía de intercambio aniónico (DEAE-Sephadex A-50), cromatografía de filtración por gel (Sephadex G-75) y cromatografía de intercambio catiónico (CM-Sephadex C-50) obteniendo una ac- tividad específica final de 314,82 U/mg, un grado de purificación del orden de 62 y un rendimiento de 9%. La purificación hasta la homogeneidad fue confirmada por SDS-PAGE. El peso molecular esti- mado fue 35 kDa. La enzima mostró má xima actividad de hidrólisis de almidón soluble con pH 6,0, y estabilidad en un in- tervalo de pH de 5,0-7,0. La estabilidad térmica de la enzima se presentó en el in- tervalo de temperatura 0-50 °C y su tem- peratura óptima fue 70 °C. Los iones Ca2+, Ba2+ y Ag+ aumentaron significati- vamente la actividad de la enzima, siendo el ión Ca2+ el que tuvo el más alto poder activador. Cu2+ no alteró significativa- mente la actividad de la enzima, mientras que Li+ y Fe3+ la disminuyeron ligera- mente (13%), y Co2+ y Hg2+ la disminu- yeron 25% y 40% respectivamente. Los valores de Km y Vmáx fueron calculados usando la linealización de Lineweaver- Burk, con el resultado Km = 0,48 mg/mL y Vmáx = 5,85 mmol glucosa/min. Entre los principales productos de hidrólisis del almidón de yuca se encuentran la maltosa y la glucosa, este resultado proporciona evidencia de que la enzima es capaz de romper los enlaces glicosídicos a-1,4 del almidón, comportamiento característico de una a-amilasa. 2009 artículo científico 0120-2804 https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=309026681001 es http://www.redalyc.org/revista.oa?id=3090 Revista Colombiana de Química application/pdf Universidad Nacional de Colombia Revista Colombiana de Química (Colombia) Num.2 Vol.38